Związek jednej postaci ludzkiego czynnika uwalniającego histaminę z peptydem aktywującym tkanki łącznej III.

Wcześniej donieśliśmy o oczyszczeniu trzech postaci czynników uwalniających histaminę (HRF) z mieszanin stymulowanych streptokinazą-streptodornazą ludzkich jednojądrzastych komórek i płytek krwi o pozornych masach cząsteczkowych 10-12, 15-17 i 40-41 kD (1989. J Clin Clin Invest 83: 1204-1210). Przygotowaliśmy również mysie mAb przeciwko HR HR 10-12 kD (1989. J. Allergy Clin. Immunol. 83: 281). Oczyszczone przez powinowactwo 10-12-kD HRF pojawia się jako szerokie pasmo po elektroforezie w żelu poliakryloamidowym w obecności SDS. Ustaliliśmy sekwencję aminokwasową końca NH2 górnej i dolnej połowy tego szerokiego pasma. Analiza sekwencji wykazała uderzającą homologię między tym HRF i peptydem aktywującym tkankę łączni-czą-III (CTAP-III), pochodzącym z płytek białkiem 8-10-kD, o którym wiadomo, że powoduje mitogenezę i tworzenie macierzy pozakomórkowej w hodowlach fibroblastów. 19 z 21 reszt NH2-końcowych w górnej połowie zakresu HRF było identycznych z końcową sekwencją NH2 CTAP-III. 20 z 21 reszt NH2-końcowych w dolnej połowie było identycznych z końcową sekwencją NH2 peptydu aktywującego neutrofile-2, która pochodzi z CTAP-III przez rozszczepienie proteolityczne między resztami 15 i 16. Oczyszczony CTAP-III uwolnił również histaminę. z bazofilów. Królicze antysurowirusy wytworzone przeciwko natywnemu lub rekombinowanemu rozpoznawanemu CTAP-III rozpoznawalnemu oczyszczonemu HRF w testach immunotot blot i MAb przeciwko HRF rozpoznawały CTAP-III zarówno w testach immunologicznych opartych na blotach dotowych i na płytkach do mikromiareczkowania. Dane te wykazują pierwszą strukturalną, funkcjonalną i immunologiczną zależność pomiędzy jedną postacią ludzkiego HRF a opisanym wcześniej produktem komórkowym
[patrz też: zastawka bauhina, zapaść krążeniowa, zatorowość płucna wytyczne ]