Wpływ czynnika aktywującego płytki – acetylhydrolaza na powstawanie i działanie minimalnie utlenionej lipoproteiny o niskiej gęstości.

Lekko utleniona lipoproteina o niskiej gęstości (MM-LDL) wytwarzana przez enzymy oksydacyjne lub współwystępujące komórki ściany tętnic człowieka indukuje komórki śródbłonka do produkcji chemotaktycznego białka-1 monocytów i wiązania monocytów. HDL zapobiega tworzeniu MM-LDL przez współhodowle komórek ściany tętnic. Stosując obróbkę albuminy i HPLC wyizolowaliśmy i częściowo scharakteryzowano bioaktywne utlenione fosfolipidy w MM-LDL. Czynnik aktywujący płytki – acetylhydrolaza (PAF-AH), esteraza serynowa, hydrolizuje krótkołańcuchowe grupy acylowe zestryfikowane do pozycji fosfolipidów sn-2, takich jak PAF i szczególne fosfolipidy fragmentowane oksydacyjnie. Traktowanie MM-LDL PAF-AH (2-4 x 10 (-2) U / ml) wyeliminowało zdolność MM-LDL do indukowania komórek śródbłonka do wiązania monocytów. Gdy HDL chroniło przed tworzeniem MM-LDL przez współhodowce, lizofosfatydylocholinę wykryto w HDL; podczas gdy HDL poddano wstępnej obróbce fluorofosforanem diizopropylu, HDL nie był już ochronny, a lizofosfatydylocholina była niewykrywalna. Analiza HPLC wykazała również, że aktywny utleniony fosfolipid w MM-LDL został zniszczony po leczeniu PAF-AH. Ponadto, leczenie MM-LDL z użyciem albuminy usunęło polarne fosfolipidy, które, po ponownym wyizolowaniu, indukowały wiązanie monocytów z komórkami śródbłonka. Te polarne fosfolipidy, po potraktowaniu PAF-AH, utraciły aktywność biologiczną i nie były już wykrywane za pomocą HPLC. Te wyniki sugerują, że PAF-AH w HDL chroni przed produkcją i aktywnością MM-LDL przez ułatwianie hydrolizy aktywnych utlenionych fosfolipidów do lizoli-pidów, tym samym niszcząc biologicznie aktywne lipidy w MM-LDL.
[hasła pokrewne: zastawka bauhina, kaletki maziowe, złamanie kompresyjne ]