Interakcja heparyny z apoproteiną ludzkiej lipoproteiny o bardzo małej gęstości

Apoproteina bogata w argininę, uzyskana z ludzkiej lipoproteiny bogatej w triglicerydy, została wyizolowana na kolumnie powinowactwa heparynowego, gdy na kolumnę nałożono albo wodne, albo mocznikopochodne, apoproteiny. Spośród wszystkich rozpuszczalnych w wodzie lub moczniku apoprotein tylko białko bogate w argininę wykazywało powinowactwo wiązania do heparyny. Białko to eluowano z kolumny przy stężeniach chlorku sodu powyżej 0,35 M bez mocznika i między 0,17-0,2 M, gdy były wydzielone w moczniku. Białko zostało scharakteryzowane przez analizę aminokwasów, immunoelektroforezę, elektroforezę poliakryloamidową siarczanu dodecylu, ogniskowanie izoelektryczne i analizę końca NH2. Ma taki sam skład aminokwasowy, koniec NH2 i masę cząsteczkową, jak opisano wcześniej dla ludzkiej apoproteiny bogatej w argininę. Bogate w triglicerydy lipoproteiny na czczo normalnych ludzi eluowano jako dwie frakcje po nałożeniu na kolumnę powinowactwa heparynowego. Niewielką ilość wymyto w niezwiązanej frakcji i ten gatunek nie zawierał praktycznie żadnej apoproteiny bogatej w argininę. Większość lipoprotein bogatych w triglicerydy eluowała w związanej frakcji i zawierała znaczne ilości apoproteiny bogatej w argininę. Związane lipoproteiny miały więcej cholesterolu i estru cholesterolu i mniej triglicerydów niż niezwiązane. Wyizolowana apoproteina bogata w argininę została derywatyzowana fenyloglioksalem, co spowodowało zmianę 75% reszt argininy. Ta zmodyfikowana apoproteina nie wiązała się z kolumną powinowactwa heparyny. Podobne traktowanie całej lipoproteiny bogatej w triglicerydy wytworzyło lipoproteinę całkowicie wymytą w niezwiązanej frakcji.
[przypisy: mediastinoskopia, soplówka jeżowata, epinefryna ]