Antagonizm działania przeciwbakteryjnego niektórych penicylin przez inne penicyliny i cefalosporyny.

Istnieje wiele przykładów dwóch penicylin działających synergistycznie, zazwyczaj przez jedną konkurencyjnie hamującą beta-laktamazę, w ten sposób chroniąc drugą z inaktywacji. Istnieje niewiele doniesień na temat antagonizowania się penicylin. Osiem szczepów trzech rodzajów (Proteus, Escherichia, Pseudomonas) izolowanych w szpitalu Boston City lub Institut Pasteur w Paryżu wykazało antagonizm karbenicyliny lub ampicyliny przez cefalorydynę, kloksacylinę lub kwas 6-aminopenicylanowy. Testy rozcieńczenia rosół wykazały, że dla siedmiu z ośmiu szczepów minimalne stężenie hamujące (MIC) bardziej aktywnego antybiotyku było zwiększone o 800-6 400% przez niskie stężenia (często jedną dziesiątą wartości MIC) antagonisty, podczas gdy wyższe stężenia . antagonista nie byli tak antagonistyczni. Sugerowało to, że obecne są dwa lub większa liczba receptorów miejsca działania dla penicylin; antagonista blokuje zatem działanie przeciwbakteryjne w bardziej wrażliwym miejscu, ale działa addytywnie z antagonizowanym antybiotykiem w mniej wrażliwym miejscu. Możliwość, że mechanizm antagonizmu indukował inaktywację enzymów (beta-laktamazy, acylazy penicylinowej) badano w dwóch szczepach (jeden Escherichia coli i jeden Proteus rettgeri) i szczegółowo badano dwóch antagonistów. W przypadku E. coli cephalorydyna była gorszym induktorem beta-laktamazy niż antagonistyczny antybiotyk i kwas 6-aminopenicylanowy. Z tych organizmów dobre induktory beta-laktamazy działające na penicylinę benzylową nie indukowały enzymów, które inaktywowały karbenicylinę. Tak więc mechanizm antagonizmu nie był spowodowany indukcją beta-laktamazy
[hasła pokrewne: neospasmina opinie, roksytromycyna, zapaść krążeniowa ]